АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН
,
совокупность химич. превращений азотсодержащих соединений в организме.
Включает обмен белков,
нуклеиновых к-т,
продуктов их распада (пептидов,
аминокислот,
нуклеотидов),
содержащих азот липидов,
витаминов,
гормонов и др.
Начальный этап А. о. у высокоорганизованных животных — ферментативное расщепление белков и др.
сложных азотных соединений в жел.-киш. тракте до свободных аминокислот (нуклеотидов,
нуклеозидов) и всасывание последних в тонких кишках в кровь (см. Пищеварение
). Нарушение процессов ферментативного расщепления белков и всасывания аминокислот в пищеварит.
тракте приводит к их усиленному распаду под действием различных гнилостных микроорганизмов в толстых кишках с образованием токсич.
протеиногенных аминов (путресцина,
кадаверина,
тирамина,
гистамина) и ядовитых ароматич. соединений (скатола,
индола,
фенола,
крезола). Наряду с расщеплением белков корма в организме происходит ферментативный т распад тканевых белков до аминокислот,
к-рые также попадают в кровь. Дальнейшие процессы А. о. связаны гл.
обр. с промежуточным (тканевым) обменом аминокислот. Аминокислоты,
всосавшиеся в кишечнике или образовавшиеся в результате расщепления тканевых белков,
расходуются на биосинтез белков и др. соединений,
на энергетич. затраты,
образование конечных продуктов А. о. Начальным звеном в процессах биосинтеза белков является переход аминокислот из крови в клетки.
Синтез специфического для организма белка в клетке включает 3 этапа.
На первом этапе происходит по закону комплементарности ферментативный синтез информационной РНК (и-РНК) .
на матрице ДНК,
к-рая передаёт [передает] информацию о структуре синтезируемого белка. Затем и-РНК переходит из ядра в цитоплазму и фиксируется на рибосомах.
Второй этап включает активацию аминокислот в цитоплазме при участии АТФ и их соединение с транспортными РНК (т-РНК).
Третий этап — рибосомальный этап синтеза,
когда отдельные молекулы т-РНК с соответств. аминокислотами подходят друг за другом к рибосомам и присоединяются своими антикодонами к соответствующим колонам и-РНК.
Рядом располагаются такие аминокислоты,
к-рые в синтезируемом белке должны быть соединены пептидной связью,
чем обеспечивается специфич. первичная структура белка,
предопределяющая третичную структуру белков,
в т. ч. ферментов. Отдельные аминокислоты используются также для биосинтеза физиологически активных веществ.
Напр.,
тирозин необходим для биосинтеза тироксина и адреналина,
триптофан — серотонина,
глицин — жёлчных [желчных] к-т и пуриновых оснований. Аминокислоты активно участвуют в различных реакциях обмена веществ и в первую очередь в реакции переаминирования.
Она заключается в обратимом переносе аминогрупп между аминокислотами и кетокислотами без промежуточного образования аммиака.
Реакции переаминирования имеют важное значение для синтеза заменимых аминокислот и катализируются аминотрансферазами.
Аминокислоты,
не использованные для биосинтеза и в др. реакциях,
подвергаются процессам ферментативного распада,
гл. обр. с помощью дезаминирования. Большинство аминокислот подвергается непрямому дезаминированию.
Оно состоит в реакции переаминирования с α-кетоглутаровой к-той и последующем дезаминировании образовавшейся глутаминовой к-ты.
При ферментативном декарбоксилировании нек-рых аминокислот или их производных (при участии декарбоксилаз) происходит отщепление карбоксильных групп с образованием углекислого газа и биологически активных веществ (гистамина,
адреналина,
j-аминомасляной к-ты).
Осн. путь нейтрализации аммиака у млекопитающих заключается гл.
обр. в синтезе мочевины
,
протекающем в печени и состоящем из серии последовательных ферментативных реакций (т.
н. орштиновый цикл). У птиц аммиак обезвреживается путём [путем] образования мочевой к-ты.
Безазотистая часть аминокислот включается через многочисленные реакции в цикл трикарбоновых к-т.
Конечные продукты А. о. выделяются из организма гл. обр. с мочой,
калом и выдыхаемым воздухом. Объективным показателем образования и выведения конечных продуктов А.
о. служит содержание в сыворотке крови остаточного азота,
в со-:тав к-рого входят азот мочевины,
мочевой к-ты,
свободных аминокислот,
креагинина,
индикана,
аммиака,
полипептидов и глутамина. Кол-во остаточного азота в крови при нек-рых заболеваниях резко возрастает (см. Азотемия).
Продукты распада нуклеопротеидов и нуклеиновых к-т — нуклеотиды участвуют в синтезе ДНК и РНК,
протекающем в клеточных ядрах под влиянием ферментов ДНК — полимераз.
Распад ДНК и РНК происходит при участии многочисленных специфич.
ферментов с образованием вначале нуклеотидов,
а затем пуриновых и пиримидиновых оснований. Конечным продуктом распада пуриновых оснований у большинства млекопитающих является аллантоин,
пиримидиновых оснований — углекислый газ,
аммиак и β-ΰланин,
к-рый в дальнейшем участвует в синтезе карнозина и ансерина.
Регуляция А. о. осуществляется при участии нервной системы (есть данные о наличии центра белкового обмена в гипоталамусе) и желез внутренней секреции (щитовидная железа и др.).
Патология А. о. проявляется в форме нарушений синтеза белков (гл.
обр. белковая недостаточность) и обмена различных метаболитов А.
о. (в первую очередь аминокислот). См. также Обмен веществ и энергии
.
Лит.: Афонский С. И.,
Биохимия животных,
3 изд.,
М.,
1970; Ленинджер А.,
Биохимия,
пер. с англ.,
М.,
1974; Шапвиль Ф.,
Энни А.-Л.,
Биосинтез белка,
пер. с франц.,
М.,
1977.
|