ФЕРМЕНТЫ
(от лат. fermentum — брожение,
закваска),
энзимы,
специфич. белки,
входящие в состав клеток и катализирующие химич. реакции в организме.
Характерная особенность Ф. — высокая специфичность действия. Ф.
подразделяют на однокомпонентные,
или простые,
состоящие только из белка (напр.,
пепсин,
трипсин),
и двухкомпонентные,
или сложные (напр.,
дегидрогеназы,
аминотрансферазы),
в состав к-рых кроме белковой части,
наз,
апоферментом,
входит небелковая часть — кофермент (коэнзим) или ростетич. группа.
Мн. коферменты и простетич. группы — производные витаминов,
напр. кофермент А — производное пантотеновой к-ты; тиаминпирофосфат — производное витамина В1.
Простетич. группы Ф. находятся в постоянной и прочной связи с апоферментом,
а коферменты связываются с ним временно. При действии Ф. субстрат соединяется не со всей молекулой Ф.,
а с отдельным её [ее] участком,
наз. активным центром. Последний состоит у простых Ф. из небольшого числа аминокислотных остатков,
у сложных Ф.— из простетич. группы или кофер-мента. В активном центре простых Ф.
чаще всего представлены остатки серина,
гистидина,
лизина,
цистеина,
аспарагиновой к-ты,
глутаминовой к-ты,
образующих определённую [определенную] конфигурацию центра и способных осуществлять катализ.
Др. части белковой молекулы Ф. обеспечивают его специфичность.
Ф.,
в состав к-рых входят ионы (калия,
железа,
меди,
кобальта,
цинка,
магния и др.),
наз. металлоэнзимами. На активность. Ф. оказывают влияние темп-pa,
концентрация водородных ионов,
ионная сила,
а также ионный состав среды. Активность Ф. может быть снижена под влиянием нек-рых веществ — ингибиторов.
К ним относятся,
напр.,
соли тяжёлых [тяжелых] металлов (серебра,
ртути и свинца),
к-рые блокируют активные центры Ф. или понижают активность входящих в их состав металлов.
В организме существуют вещества белковой природы — высоко-специфичные ингибиторы.
Нек-рые из них действуют присоединяясь не к активному центру,
а к к.-л. др. участку молекулы Ф.,
изменяя строение всей молекулы,
следовательно,
и структуру активного центра. В организме Ф. может находиться в неск.
структурных формах,
наз. изоферментами,
обладающими различной каталитич. активностью. Напр.,
для лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментов. Ряд Ф. синтезируется в организме в виде неактивных предшественников — проферментов.
По характеру катализируемых Ф. реакций их подразделяют на 6 осн.
классов — оксидоредуктазы
,
трансферазы
,
гидролазы
,
лиазы
,
изомеразы
,
лигазы
(синтетазы). Каждый класс делится на подклассы и подподклассы,
а каждый Ф. в подподклассе имеет свой номер. Поэтому каждый из идентифицированных Ф.
(их ок. 2000)
имеет свой шифр,
состоящий из 4 цифр. Первая цифра указывает,
к какому классу относится Ф.,
вторая обозначает подкласс,
третья — подподкласс,
четвёртая [четвертая] — порядковый номер; напр. ксаптиноксидаза имеет шифр 1,
2,
3,
2.
Ряд Ф. образует комплексы,
катализирующие целые циклы реакций. Большую роль в регуляции ферментативных реакций играют гормоны
. В жив-ве и ветеринарии Ф.
используют как стимуляторы
для повышения продуктивности к привесов животных.
См. также Ферментные препараты
.
Лит.: Диксон М.,
Уэбб Э.,
Ферменты,
пер. с англ.,
М.,
1966; Кретович В. Л.,
Введение в энзимологию,
2 изд.,
М.,
1974; Протасова Т. Н.,
Гормональная регуляция активности ферментов,
М.,
1975.
|
