ГАММА-ГЛОБУЛИНЫ
, глобулярные белки сыворотки крови позвоночных животных и человека,
являющиеся носителями осн. массы антител
. По сравнению с др.
белковыми фракциями сыворотки Крови (альбумины,
а- и B-глобулины) Г.-г. обладают наименьшей электрофоретич. подвижностью.
Г.-г. представляют собой группу белков с близкими физико-химич.
свойствами,
в состав к-рых входят также углеводы. В то же время Г.-г. неоднородны по мол.
м. и химич. составу. Методом электрофореза установлено,
что содержание Г.-г. в сыворотке крови составляет (в % к общему кол-ву сывороточных белков): у лошади 18—26; кр.
рог. скота 14—35; овцы 15—30; свиньи 12—30; собаки 10— 25: кролика 8—20; курицы 16—30; крысы 6—15; мыши 10—15; карповых рыб 2 — 10.
Содержание Г.-г. зависит также от возраста,
пола,
породы,
физиол. состояния животного и др. факторов. Новорождённые [Новорожденные] телята не содержат в крови Г.-r.,
они получают их с первой порцией молозива матерей. Кол-во Г.-г.
в крови увеличивается при патол. процессах. Накопление Г.-г. происходит также после иммунизации
животных.
Г.-г.,
являющиеся носителями антител,
наз. иммуноглобулинами (Ig). Известно 5 осн. классов иммуноглобулинов: IgG,
IgM,
IgA,
IgD,
IgE. Их молекулы построены из двух лёгких [легких] и двух тяжёлых [тяжелых] полипептидных цепей.
Лёгкие [Легкие] цепи для всех классов иммуноглобулинов являются общими,
тяжёлые [тяжелые] — специфичны для каждого класса. Вследствие этого различные классы иммуноглобулинов отличаются по первичной структуре тяжёлых [тяжелых] полипептидных цепей,
физико-химнч. свойствам (мол. м. и констант седиментации) и антигенной специфичности.
Осн. массу иммуноглобулинов сыворотки составляют IgG. Ок. 90% антитоксинов
,
противобактериальных и противовирусных антител относится к классу IgG,
их мол. м. 150000—160000,
константа седиментации 7 S. IgM,
имеющие мол. м. 900000—1000000,
константу седиментации 19 S,
составляют 10% антител,
образуются на более ранних стадиях иммунной реакции. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты.
IgE составляют антитела,
участвующие в аллергич. реакции. При расщеплении протеолитич.
ферментами молекула иммуноглобулина распадается на 3 части: два одинаковых фрагмента (они сохраняют способность к связыванию с антигеном) и одни фрагмент,
способствующий прохождению иммуноглобулинов через биол. мембраны.
Участки молекулы,
осуществляющие связывание антитела с активным центром антигена,
образованы N-концевыми отрезками тяжёлых [тяжелых] и лёгких [легких] цепей.
Для получения Г.-г. применяют спиртовой,
солевой,
риваноловый,
эфирно-спиртовой методы,
а также осаждение их солями тяжёлых [тяжелых] металлов и выделение при помощи ионообменных смол и др.
Г.-г. получают из донорской или плацентарной крови,
а специфич. Г.-г. выделяют из сывороток животных,
иммунизированных соответствующими антигенами.
Г.-г. используют для профилактики и лечения инфекционных болезней животных: сибирской язвы,
чумы и рожи свиней,
болезни Ауески и ящура,
а также жел. -киш. болезней телят и поросят и др. Г.-г. выпускают в СССР в виде 10%-ного р-ра,
вводят его внутримышечно.
Лит.: Балашенко С. Г.,
Урбан В. П.,
Иммунные глобулины в ветеринарии. Минск,
1972; Незлин Р. С.,
Строение и биосинтез антител,
М.,
1972.
|
