ФОЛЛИКУЛОСТИМУЛИРУЮЩИЙ ГОРМОН
(ФСГ, фоллитропин), гликопротеин, молекула к-рого состоит из
2 разл. по структуре субъединиц (a-ФСГ и b-ФСГ),
некова-лентно связанных друг с другом; мол. м. ок. 30 тыс. Молекулы ФСГ человека
и разных видов животных, обладая значит, гомологией, совпадают не полностью.
a-ФСГ идентична a-субъединицам
лютеинизирующего гормона
, тиреотропного гормона
и хорионического гонадотропина
той же видовой принадлежности и включает 92 аминокислотных остатка. b-ФСГ
специфична для данного гормона, ее полипептидная цепь состоит из 118 аминокислотных
остатков. Видовых различий в структуре a-субъединицы значительно больше, чем
в структуре b-ФСГ.
Углеводная часть ФСГ составляет
ок. 15% его мол. м. и характеризуется гетерогенностью. В ее состав входят D-ман-ноза,
D-галактоза, L-фукоза, N-ацетилглюкозамин, N-ацетил-галактозамин и сиаловая
к-та. Каждая из субъединиц ФСГ содержит по 2 олигосахаридные цепи, соединенные
с поли-пептидной цепью N-гликозидной связью, образуемой остатками N-ацетилглюкозамина
и амидной группой остатков аспарагина.
Специфич. биол. св-ва ФСГ
обусловлены b-субъединицей, к-рая приобретает биол. активность только после
соединения с a-субъединицей. Молекула ФСГ сравнительно легко диссоциирует на
субъединицы, напр. под влиянием мочевины или пропионовой к-ты. Изолир. a- и
b-ФСГ, полученные в результате диссоциации молекулы ФСГ, могут вновь рекомбиниро-вать
с образованием биологически активной молекулы ФСГ. Олигосахаридные цепи необходимы
для соединения субъединиц и поддержания надлежащей конформации молекулы, защищают
полипептидные цепи субъединиц от расщепления протеолитическими ферментами
.
ФСГ вырабатывается и секретируется
в кровь специализир. клетками передней доли гипофиза. Синтез и секреция ФСГ
гипофизом регулируется гонадолиберином
, обладающим стимулирующим эффектом,
белковым гормоном половых желез ингибином, подавляющим секрецию ФСГ, а также
половыми стероидными гормонами -
андрогенами и эстрогенами.
a-Субъединица ФСГ и трех
др. родственных гормонов кодируются одним геном, b-ФСГ - отдельным геном.
В процессе биосинтеза вначале синтезируется на отдельных матричных РНК полипептидная
цепь каждой из субъединиц. Синтез и присоединение олигосахаридных цепей происходят
в процессе трансляции субъединиц и после ее завершения. Во время котрансляционного
гликозилирования богатые ман-нозой олигосахаридные фрагменты присоединяются
к остаткам аспарагина. При посттрансляционном гликозилировании отдельные остатки
маннозы элиминируются и добавляются внешние, терминальные, остатки сахаров (галактозы,
фукозы и N-ацетилглюкозамина). При этом может происходить суль-фирование концевых
остатков гексозаминов.
Физиол. роль ФСГ заключается
в регуляции ф-ции половых желез. При этом он действует совместно с лютеинизирующим
гормоном. ФСГ стимулирует рост и созревание фолликулов в яичниках у самок, развитие
и созревание сперматозоидов в семенниках у самцов, усиливает секрецию половыми
железами эстрогенов и андрогенов, повышает чувствительность половых желез к
лютеинизирующему гормону.
ФСГ выделяют из гипофизов
животных и человека. Препараты ФСГ для мед. применения получают из мочи женщин
после наступления менопаузы - последнего менструальнопо-добного кровотечения.
Лит.: Физиология
эндокринной системы, Л., 1979, с. 76-85; Pierce J. G., Parsons T.F., "Ann.
Rev. Biochem.", 1981, v. 50, p. 465-95; Fiddes J.C., Talmadge K.,
"Recent Prog. Horm. Res.", 1984, v. 40, p. 43-78; Salesse R.
[a. o.], "Biochimie", 1991, v. 73, № 1, p. 109-20. А. А. Булатов.
|
