ХОЛЕЦИСТОКИНИН
(панкреозимин), пептидный
гормон позвоночных.
Молекула X. состоит из 33 аминокислотных
остатков. Первичная структура X. свиньи (мол. м. 3900):
(букв. обозначения см. в ст. Аминокислоты
).
Единственный
остаток тирозина в положении 27 сульфирован. Десульфирование приводит к
потере биол. активности пептида. С-Концевые декапептидный и октапептидный
фрагменты, полученные синтетически, обладают соотв. в 10-15 и 5-7 раз большей
биол. активностью, чем X.
Вырабатывается X. в слизистой оболочке
двенадцатиперстной кишки и верх. отдела тонкой кишки в ответ на раздражение
продуктами распада белков и жиров. Осн. фи-зиол. ф-ции X.- стимулирование
сокращения желчного пузыря и секреции пищеварит. ферментов поджелудочной
железой. Первоначально эти две ф-ции приписывались двум разным гормонам
- соотв. X. и панкреозимину. В 1964 из слизистой оболочки тонкого кишечника
был вьщелен высокоочищенный пептид, состоящий из 33 аминокислотных остатков
и обладающий активностью X. и панкреозимина.
В слизистой оболочке кишечника выявлены
3 мол. формы X., различающиеся по числу аминокислотных остатков (Х.-8,
Х.-12 и Х.-ЗЗ). Из них 60-70% приходится на Х.-8. Из крови X. может попадать
через почки в мочу, сохраняя при этом биол. активность (урохолецистокинин).
Установлено, что X. синтезируется не только
в кишечнике, но и в нейронах центр. и периферич. нервной системы. Предполагают,
что в нервной системе он играет роль нейромедиатора или модулятора.
Получают X. и его биологически активные
фрагменты путем хим. синтеза или вьщеляют из слизистой оболочки тонкого
кишечника животных.
Лит.: Уголев А. М., Энтериновая
(кишечная гормональная) система, Л., 1978; Климов П. К., в кн.: Физиология
эндокринной системы, Л., 1979, с. 414-418; Rayford P. L. [а. о.], "New
Engl. J. Med.", 1976, v. 294, N? 20, p. 1093-1101; № 21, p. 1157-64.
А. А. Булатов.
