Химическая энциклопедия

КОЛЛАГЕН (от греч. kolla-клей и -genes - рождающий, рожденный), фибриллярный белок, составляющий основу соединит, ткани животных (кожи, связок, сухожилий, костей, хрящей и др.) и обеспечивающий ее прочность. К., или тропоколлаген, - наиб. распространенный белок животного мира; у млекопитающих во взрослом организме на его долю приходится почти 30% от всей массы белков. Молекула К. (мол. м. ок. 300 тыс., длина 300 нм, толщина 1,5 нм) имеет стержневидную структуру и состоит из трех т. наз. а-цепей (мол. м. ок. 100 тыс.), формирующих правозакрученную тройную спираль таким образом, что один виток спирали a-цепи содержит три аминокислотных остатка. Три a-цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль. Каждая a-цепь характеризуется высоким содержанием глицина, низким содержанием серосодержащих аминокислот и отсутствием триптофана. К.-один из немногих животных белков, содержащих остатки 3- и 4-гидроксипролина (НО—Pro), а также 5-гидроксилизина (НО—Lys); на них приходится ок. 21% от всех аминокислотных остатков. Уникальная особенность К.-многократно повторяющаяся последовательность в a-цепях триплетов аминокислот глицин—X—Y (X, Y-остаток любой a-аминокислоты, кроме глицина), создающая конформац. основу для спирализации a-цепей. Триплетная последовательность составляет ок. 90% всей a-цепи и расположена в ее центр. части; концевые участки представлены неспирализованными (не содержащими остаток глицина через каждые 2 аминокислоты) последовательностями (т. наз. телопептиды). Описано 5 основных и ок. 10 "минорных" типов К., различающихся по первичной структуре a-цепей. К.- гликопротеин и в зависимости от источника содержит на 1000 аминокислотных остатков от 2 до 80 углеводных остатков (в осн. в виде моно- или дисахаридов), связанных О-гликозидной связью с НО-группой НО—Lys. Моносахариды представлены D-галактозой, к-рая связана с остатком аминокислоты b-гликозидной связью. В дисахаридах D-глюкоза связана a-1:2 - связью с D-галактозой. Стабилизация молекулы К. осуществляется благодаря электростатич. и гидрофобным взаимод., а также водородными и ковалентными поперечными связями между a-цепями. Водородные связи образованы карбонильной группой и группами NH пептидной связи или НО - группой НО—Pro; возможны также связи с участием Н₂О. Ковалентные связи между a-цепями (сшивки) образуются в результате альдольной конденсации остатков 2-амино-6-оксогексановой или 2-амино-5-гидрокси-6-оксогексановой к-т, к-рые образуются соотв. из остатков лизина или 5-гидр-оксилизина. Сшивки a-цепей соседних молекул К. осуществляются в результате образования альдиминов путем взаимод. остатков 6-оксогексановых к-т с группой NH₂ лизина или 5-гидроксилизина (см. Модификация белков ). В К. обнаружены поперечные сшивки, связывающие 3 или 4 a-цепи соседних молекул. Нативный К. плохо раств. в воде при рН ок. 7. При умеренном нагревании в водных р-рах К. денатурирует с разрывом нековалентных связей - a-цепи расплетаются, "плавятся" с образованием желатина. При ренатурации а-цепи могут образовывать димеры (b-частицы) или тримеры (g-частицы), к-рые могут образовывать спираль. Внутриклеточным предшественником К. в организме является проколлаген (синтезируется в осн. в фибробластах, хондроцитах и др. клетках соединит, ткани), молекулы к-рого состоят из трех про-a-цепей с мол. м. 140 тыс.-180 тыс. Эти цепи содержат на N- и С-концевых участках глобулярные (неспирализованные) последовательности (т. наз. пропептиды), отщепляющиеся при внеклеточном "созревании" К. В С-концевых пропептидах локализованы межцепьевые связи S—S, стабилизирующие молекулы проколлагена. Биол. роль К. определяется его способностью образовывать упорядоченные надмолекулярные агрегаты фибриллы (волокна), к-рые выполняют главные опорно-мех. ф-ции в разл. типах соединит. ткани. Фибриллы состоят из повторяющихся тропоколлагеновых структур, уложенных вдоль волокна в виде параллельных пучков по типу "голова к хвосту". В параллельных рядах молекулы тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние (64 нм). Этим объясняются характерные для фибрилл поперечные сшивки, к-рые повторяются с таким же периодом. Являясь одним из осн. компонентов межклеточного матрикса (в-во, заполняющее пространство между клетками) и образуя комплексы с его компонентами (протеогликанами и др.), К. участвует в межклеточном взаимод., оказывает влияние на подвижность клеток, морфогенез (формообразование) органов и тканей в процессе развития и роста организма. По мере старения организма поперечных сшивок в волокнах становится все больше, что приводит к увеличению хрупкости хрящей и сухожилий, делает более ломкими кости, понижает прозрачность хрусталика глаз. Получаемый из К. желатин (он легко образует студни) используют в пищ. пром-сти, при изготовлении фотографич. материалов, как среду для культивирования микроорганизмов в микробиологии. Нарушение структуры и ф-ции К.-ключевое звено ряда заболеваний соединит. ткани (т. наз. коллагеновых болезней). Лит.. Мазуров В. И., Биохимия коллагеновых белков. М.. 1974; Никитин В. Н., Перский Е. Э., Утевская Л. А.. Возрастная и эволюционная биохимия коллагеновых структур. К., 1977; Ленинджер А.. Основы биохимии, пер. с англ., т I. М.. 1985. с. 176 79; Biochemistry of collagen, ed. by G.N. Ramachandran, A.H. Reddi, N.Y. L., 1976; Cell biology of extracellular matrix, ed. by E D. Hay, N.Y. L., 1983. A. E. Бсрман.