АКТИН
, один из осн. белков сократит. элементов мышечного волокна.
Может существовать в виде мономера (Г-А., мол. м. ок. 42 тыс.) и в полимеризов.
состоянии (Ф-А.).
Молекула Г-А. имеет глобулярную двухдоменную форму и связана с одной
молекулой АТФ, к-рая превращается в аденозиндифосфат при полимеризации
Г-А. В бессолевых водных р-рах Г-А. не полимеризуегся. В случае добавления
КС1 или MgCl2 процесс начинается при концентрации соли соотв.
0,1-0,15 или 0,01 М. Возможность полимеризации Г-А. в организме находится
в зависимости от актинсвя-зывающих белков, напр. филамина, актинина.
Ф-А.-линейный полимер, образующий пологую спираль (ее нити полярны)
с шагом 38 нм и диаметром субъединиц 5,5 нм. Один виток спирали содержит
13-14 молекул Г-А. Полимеризация мономера приводит к резкому повышению
вязкости р-ра. Ф-А. образует комплекс с др. сократит. белком-миозином-и
оказывает сильное активирующее влияние на его аденозинтрифосфатазную активность.
Важное св-во Ф-А.-способность к координации обменных процессов, к-рая проявляется
при его взаимод. с рядом ферментов (киназой фосфорилазы, алъдолазой, глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназой
и др.).
А. присутствует во всех клетках эукариотов (10-15% по массе от всех
белков). В немышечных клетках он формирует "цитоскелет" (микрофиламенты
цитоплазмы клеток).
Лит.: Основы биохимии, пер. с англ., т. 3, М., 1981, с. 1406-10.
Б.Ф. Поглазов.