ПРОЛАКТИН
(лактогенный
гормон, лактотропный гормон, маммотропный гормон, маммотропин), белковый гормон,
вырабатываемый специализир. клетками передней доли гипофиза позвоночных. При
беременности П. вырабатывается также в отпадающей слизистой оболочке матки,
накапливается в околоплодных водах.
Молекула П. (мол. масса
ок. 23 тыс.) представляет собой одну полипептидную цепь, построенную из 199
аминокислотных остатков и имеющую три дисульфидные связи. Установлена первичная
структура П. человека и нескольких видов животных. Видовые различия в хим. строении
П. немногочисленны. N-Концевое положение в полипептидной цепи П. у человека
и ряда животных (напр., свинья, кит) занимает остаток лейцина, у др. животных
(напр., овца, крупный рогатый скот) - остаток треонина. С-Концевым аминокислотным
остатком в молекуле П. независимо от видовой принадлежности является остаток
цистеина. Молекула П. обладает довольно устойчивой третичной структурой; ок.
50% полипептидной цепи находится в виде а-спира-ли. По хим. строению, физ.-хим.
и биол. св-вам П. сходен с гормоном роста (солштотропином)и плацентарным лак-тогеном. Считается, что эти три регуляторных белка произошли в процессе
эволюции в результате дупликации гена (хромосомная
перестройка, в результате к-рой возникает Повторение участка гена) из одного
общего предшественника, обладавшего св-вами П.
Наряду с доминирующей формой
П., представляющей собой простой белок, существует биологически активная изоформа
гормона (мол. м. ок. 25 тыс.), в к-рой к остатку аспарагина в положении 31с
помощью N-гликозидной связи присоединена олигосахаридная цепь. Углеводный состав
гликозилированного П. свиньи соответствует известной структуре олигосахаридных
цепей лютеинизирующего гормона овцы. Он включает остатки маннозы, N-ацетилглюко-замина,
N-ацетилгалактозамина, фукозы и небольшое кол-во остатков галактозы.
П. синтезируется в гипофизе
в виде высокомол. предшественника - препролактина (известна структура гена,
кодирующего этот белок), к-рый затем в результате специфич. ферментативного
отщепления N-концевого "сигнального" пептида превращ. в "зрелый"
биологически активный гормон. В гипофизе и крови обнаружен ряд мол. форм П.,
незначительно различающихся по физ.-хим., иммунологич. и биол. св-вам. Образование
таких изоформ м.б. обусловлено посттрансляц. модификациями молекулы гормона.
Осн. ф-ция П. у млекопитающих
-стимуляция развития молочных желез, а также образования и секреции молока.
Гормон принимает участие в регуляции репродуктивных процессов. Патологически
повыш. секреция П. (нередко в результате опухоли гипофиза, продуцирующей П.)
может сопровождаться нарушением детородной ф-ции, бесплодием. Секреция П. гипофизом
существенно возрастает при беременности. У низших позвоночных гормон стимулирует
рост тела и внутр. органов, регулирует родительские ф-ции, оказывает влияние
на водно-солевой обмен и др.
Препараты П. выделяют из
гипофизов животных и человека. П. животного происхождения применяют для стимуляции
секреции молока у женщин после родов.
Лит.: Биохимия гормонов
и гормональной регуляции, М., 1976, с. 44-93; Бутнев В.Ю., Панков Ю.А., "Биохимия",
1984, т. 49. в. И, с. 1828-38; Булатов А. А., "Проблемы эндокринологии",
1990, т. 36, №4, с. 30 35; Булатов А. А., Макаровская Е.Е.. Сечанова М.И., там
же, 1991, т. 37, № 3, с. 23-25; Prolactin. Basic and clinical correlates, ed.
by R. M. MacLeod, M. O. Thorner, U. Scapaguini, N.Y., 1985 (FIDIA Research Series,
v. 1). А. А. Булатов.
|
